Что такое ферменты и каковы их функции? Действие ферментов и их

Что такое пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты (энзимы) – это белковые молекулы, которые расщепляют частицы пищи, поступившие в организм человека, до более простых веществ, способных всасываться через стенку кишки.

Секреция ферментов – крайне сложный механизм, на работу которого оказывают влияние множество факторов: рацион питания, состояние различных отделов желудочно-кишечного тракта, течение различных заболеваний.

Основные зоны функционирования ферментов – это ротовая полость, желудок и тонкий кишечник.

Активное участие в синтезе и выделении белковых частиц играют слюнные железы, поджелудочная железа, а также мелкие секреторные клетки, расположенные в толще слизистой оболочки желудка и кишечника.

Учёные выделяют следующие основные типы ферментов:

  1. Протеазы или пептидазы. Отвечают за разрушение протеинов до аминокислот или коротких пептидов.
  2. Липазы. Расщепляют любые жиры до жирных кислот и глицерина.
  3. Нуклеазы. Необходимы для разложения нуклеиновых кислот до простых оснований.
  4. Карбогидразы. Обеспечивают гидролиз углеводов (крахмал, простые и сложные сахара).

Простыми словами: ферменты – это молекулы, которые расщепляют частицы пищи для их последующего всасывания.

Классы ферментов

Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания –аза. Так, те ферменты, что гидролизируют белки (протеины) стали называть протеиназами, жиры (липос) – липазами, крахмал (амилон) – амилазами.

Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов.

Каждый класс состоит из нескольких подклассов (4-13). Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая – типу катализируемой реакции с окончанием –аза. У каждого фермента по классификации (КФ) есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей – подкласс и третьей – подподкласс.

Читайте также:  Диета стол 5а: что можно и что нельзя есть, таблица

Структура и механизм действия ферментов

Различные химические процессы – основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток.

Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга. Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты.

Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:

  • первый этап подразумевает присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;
  • второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;
  • третий этап – образование комплекса фермент-продукт;
  • и, наконец, четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

Кроме того, действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Так, выделяют кислотно-основной и ковалентный катализ. В первом случае в реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот. Такие группы ферментов являются отличными катализаторами многочисленных реакций в организме.

Также выделяют три основных типа ферментативных реакций:

  • «Пинг-понг» – реакция, при которой энзим соединяется с одним субстратом, заимствуя у него определенные вещества, а потом взаимодействует с другим субстратом, отдавая ему полученные химические группы.
  • Последовательные реакции подразумевают поочередное присоединение к ферменту сначала одного, а потом и другого субстрата, в результате чего формируется так называемый «тройной комплекс», в котором и происходит катализ.
  • Случайные взаимодействия – реакции, при которых субстраты взаимодействуют с ферментом неупорядоченно, а после катализа в таком же порядке и отщепляются.

Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой[17].

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ.

С ФФС → П Ф.
С1 С2 ФФС1С2 → П1 П2 Ф.
С1X С2 ФФС1XС2 → П1 П2X Ф.

В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу[18].

Читайте также:  Варикоцеле у мужчин: что это такое, причины появления, симптомы, лечение хирургическими и медикаментозными способами

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой[3].

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ферменты: общая характеристика, функции, виды и механизмы действия

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Ферменты: препараты для медицинского применения

В современной медицине особое место отводится использованию различных ферментов в диагностических и терапевтических целях. Также энзимы нашли свое применение в качестве специфических реактивов, позволяющих с точностью определять разные вещества. Например, выполняя анализ на определение уровня глюкозы в моче и сыворотке крови, в современных лабораториях используется глюкозооксидаза.

Высокая иммуногенность ферментов значительно ограничивает их использование в терапевтических целях. Но, несмотря на это, так называемая энзимотерапия активно развивается, используя ферменты (препараты с их содержанием), как средство заместительной терапии или элемент комплексного лечения. Заместительная терапия применяется при заболеваниях ЖКТ, развитие которых вызвано недостаточной выработкой пищеварительного сока.

В роли дополнительного элемента в комплексном лечении ферменты могут использоваться при различных заболеваниях. Например, такие протеолитические энзимы, как трипсин и химотрипсин применяются при обработке гнойных ран. Препараты с ферментами дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой используются при лечении аденовирусных конъюнктивитов или герпетических кератитов.

Читайте также:  Юнидокс солютаб по выгодной цене Юнидокс солютаб купить в Москве, инструкция по применению, аналоги, отзывы

Применение ферментов в современной медицине весьма многообразно и данное направление постоянно развивается, что позволяет постоянно находить новые и более эффективные методы лечения тех или иных заболеваний.

Отвечая на вопрос о том, что такое ферменты, можно отметить два определения. Первое – это биохимические катализаторы, а второе – это препараты, которые их содержат. Они способны нормализировать состояние среды в желудке и кишечнике, обеспечить расщепление до микрочастиц конечных продуктов, улучшить процесс всасывания.

Они также препятствуют возникновению и развитию гастроэнтерологических заболеваний. Наиболее известным из ферментов является лекарственный препарат «Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов.

Данные препараты употребляются преимущественно во время еды. Количество капсул или таблеток назначает доктор, исходя из выявленных нарушений механизма всасывания. Хранить их лучше в холодильнике. При длительном приеме пищеварительных ферментов привыкания не возникает, и на работе поджелудочной железы это не сказывается.

При выборе препарата стоит обратить внимание на дату, соотношение качества и цены. Препараты ферментов рекомендуют принимать при хронических заболеваниях органов пищеварения, при переедании, при периодических проблемах с желудком, а также при отравлении продуктами питания. Чаще всего доктора назначают таблетированный препарат «Мезим», который хорошо зарекомендовал себя на отечественном рынке и уверенно держит позиции.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *